蛋白質(zhì)與蛋白質(zhì)組學(xué)實驗指南

定　價：￥149.00

作　者：	（澳）理查德J.辛普森（Richard J.Simpson）著；何大澄譯
出版社：	化學(xué)工業(yè)出版社
叢編項：	生物實驗室系列
標　簽：	生物科學(xué)

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ISBN：	9787502589233	出版時間：	2006-10-01	包裝：	平裝
開本：	16	頁數(shù)：	843	字數(shù)：

內(nèi)容簡介

　　以蛋白質(zhì)和蛋白質(zhì)的分析策略為核心，本書的主要內(nèi)容包括：蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的背景知識；蛋白質(zhì)樣品制備和分析的各種實驗方法，從傳統(tǒng)的化學(xué)分析，到經(jīng)典的色譜、質(zhì)譜技術(shù)，直至最新的蛋白質(zhì)芯片和信息學(xué)方法；上述各種技術(shù)方法的原理、應(yīng)用，以及相關(guān)的支持性信息和參考資料。針對蛋白質(zhì)不同的研究目的（如樣品制備、結(jié)構(gòu)測序或功能研究），每一章盡可能完全地羅列了各種實驗方案，可供不同規(guī)模實驗室的研究者選擇應(yīng)用。在介紹每一個實驗方案時，以“step—by—step”操作指南的形式逐步展開，詳細列出實驗儀器、試劑及操作步驟，并針對常見問題給出經(jīng)驗性的提示或解決方案。　毫無疑問，對于蛋白質(zhì)化學(xué)、生物化學(xué)的研究人員在蛋白質(zhì)組學(xué)這一新興領(lǐng)域?qū)で笞钚碌募夹g(shù)方法，本書是一部必備的實驗指南。而對于遺傳學(xué)、細胞生物學(xué)、分子生物學(xué)研究人員開展表型和細胞功能研究，以及醫(yī)學(xué)和生物工程領(lǐng)域開展蛋白質(zhì)相關(guān)研究，本書也是基本的實驗工具書。

作者簡介

暫缺《蛋白質(zhì)與蛋白質(zhì)組學(xué)實驗指南》作者簡介

圖書目錄

第1章蛋白質(zhì)組學(xué)導(dǎo)論
　1.1 蛋白質(zhì)組學(xué)定義
　1.2 為何除基因組學(xué)外還要有蛋白質(zhì)組學(xué)？
　1.3 蛋白質(zhì)的鑒定和分析
　1.4 差異顯示蛋白質(zhì)組學(xué)（比較蛋白質(zhì)組學(xué)）
　1.5 翻譯后修飾
　1.6 蛋白質(zhì)微陣列
　1.7 捕獲分子和靶分子
　參考文獻
　網(wǎng)絡(luò)資源
第2章單向聚丙烯酰胺凝膠電泳
　2.1 聚丙烯酰胺凝膠電泳的基本原理
　2.2 SDS用于變性的聚丙烯酰胺凝膠
　2.3 乙酸-尿素 PAGE根據(jù)蛋白質(zhì)的大小和電荷分離蛋白質(zhì)
　2.4 三羥甲基甘氨酸 SDS-PAGE分離小分子多肽
　2.5 非變性PAGE（自然凝膠電泳）分離天然蛋白和蛋白復(fù)合體
　實驗方案
　參考文獻
　網(wǎng)絡(luò)資源
第3章細胞和亞細胞提取物的制備
　3.1 通過機械或化學(xué)方法破碎組織及細胞
　3.2 通過變性和復(fù)性從包含體中回收重組蛋白
　3.3 富含目的蛋白的亞細胞提取物的制備
　實驗方案
　參考文獻
　選讀文獻
　網(wǎng)絡(luò)資源
第4章固相化pH梯度雙向凝膠電泳
　4.1 雙向凝膠電泳樣品的制備
　4.2 第一向：固相pH梯度等電聚焦電泳
　4.3 第二向：根據(jù)分子量分離蛋白質(zhì)
　4.4 雙向凝膠的染色
　4.5 雙向凝膠中蛋白質(zhì)的轉(zhuǎn)移
　4.6 雙向凝膠圖像的獲取和分析
　實驗方案
　參考文獻
第5章反相高效液相色譜
　5.1 RP-HPLC基于疏水相互作用分離分子
　5.2 RP-HPLC標準色譜條件
　5.3 微柱反相色譜——適合蛋白質(zhì)組學(xué)的研究方法
　實驗方案
　參考文獻
　選讀文獻
　網(wǎng)絡(luò)資源
第6章蛋白質(zhì)氨基端及羧基端序列分析
　6.1 Edman降解法對多肽進行氨基端測序
　6.2 限制序列分析速度的幾個環(huán)節(jié)
　6.3 應(yīng)用HPLC和PAGE制備微量測序樣品
　6.4 不能進行測序的蛋白質(zhì)需去封閉
　6.5 磷酸化位點的微量測序分析有助于繪制信號途徑
　6.6 固相測序儀是回收磷酸化氨基酸的最好方法
　6.7 其他氨基端反應(yīng)法
　6.8 羧基端測序方法存在的問題
　6.9 自動化羧基端測序
　6.10 高靈敏度高效率的羧基端分析
　6.11 氨基端和羧基端序列組合分析
　實驗方案
　參考文獻
　選讀文獻
　網(wǎng)絡(luò)資源
第7章電泳分離的蛋白質(zhì)肽譜和序列分析
　7.1 制備肽譜的微量方法和大規(guī)模方法
　7.2 消除蛋白質(zhì)分子內(nèi)部的共價交聯(lián)以提高肽譜質(zhì)量
　7.3 酶法和化學(xué)法裂解多肽鏈
　7.4 基于SDS-PAGE的肽譜制備方法（Cleveland法）
　7.5 肽譜用于確定蛋白質(zhì)中的二硫鍵
　7.6 應(yīng)用RP-HPLC制備肽譜
　實驗方案
　參考文獻
　選讀文獻
　網(wǎng)絡(luò)資源
第8章質(zhì)譜在蛋白質(zhì)組學(xué)中的應(yīng)用
　8.1 基本原理
　8.2 現(xiàn)代離子化方法：離子如何形成
　8.3 串聯(lián)質(zhì)譜儀
　8.4 串聯(lián)質(zhì)譜儀的質(zhì)量分析器結(jié)構(gòu)
　8.5 質(zhì)譜與蛋白質(zhì)分離方法聯(lián)用進行蛋白質(zhì)混合物的分離和分析
　8.6 體內(nèi)及體外標記方法：質(zhì)譜用于定量和表達蛋白質(zhì)組學(xué)
　8.7 利用MS數(shù)據(jù)鑒定蛋白質(zhì)的搜索引擎
　8.8 總結(jié)
　實驗方案
　參考文獻
　網(wǎng)絡(luò)資源
第9章用蛋白質(zhì)組學(xué)方法繪制磷酸化位點圖譜
　9.1 完整磷酸化蛋白的檢測和分析
　9.2 通過蛋白質(zhì)的裂解獲得磷酸化蛋白多肽
　9.3 用MS或MS/MS來確定磷酸化蛋白的特性
　9.4 用MS/MS對磷酸化多肽進行測序
　9.5 對磷酸化蛋白特征進行分析的多維策略
　9.6 用于磷酸化多肽序列分析的MS和MS/MS技術(shù)的出現(xiàn)
　9.7 總結(jié)
　實驗方案
　參考文獻
　網(wǎng)絡(luò)資源
第10章蛋白質(zhì)復(fù)合體性質(zhì)的研究
　10.1 mRNA的選擇性剪接對蛋白質(zhì)產(chǎn)物活性的特定影響
　10.2 用相互作用組描述生理復(fù)合體
　10.3 利用酵母雙雜交分析與蛋白質(zhì)組學(xué)方法研究蛋白質(zhì)間相互作用
　10.4 用親和捕獲技術(shù)分析蛋白質(zhì)相互作用
　10.5 了解多蛋白質(zhì)復(fù)合體的結(jié)構(gòu)
　10.6 FRET分析體內(nèi)蛋白質(zhì)相互作用
　10.7 通過測定結(jié)合常數(shù)來分析蛋白質(zhì)間相互作用
　10.8 蛋白質(zhì)微陣列促進大規(guī)模的蛋白質(zhì)研究
　實驗方案
　參考文獻
　網(wǎng)絡(luò)資源
第11章蛋白質(zhì)組學(xué)實驗結(jié)果的詮釋：利用生物信息學(xué)發(fā)現(xiàn)蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)、功能及其相互作用
　11.1 基因及其同源體的識別
　11.2 預(yù)測蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)和功能
　11.3 蛋白質(zhì)在通路中的定位和蛋白質(zhì)細胞功能的識別
　參考文獻
　網(wǎng)絡(luò)資源
附錄1 參考圖表
附錄2 技術(shù)
附錄3 注意事項
附錄4 供應(yīng)商
索引